含糖子自身业务的有难度性和无数N-glycoproteins低表明的水平导致对N-glycosylation构造特征的表现的描写相当艰难。在的检测低丰度的N糖基化装饰淀粉酶或肽段时，进来参杂更多未装饰的淀粉酶肽断，这很简单将低丰度的糖基化装饰淀粉酶肽段的讯号遮住。凝素亲和法是现如今糖淀粉酶质组学中APP范围广泛的剥离含有的办法。凝集素（lectin）就是类糖切合淀粉酶质，能专情自动识别某种特色构造特征的单糖或聚糖中特殊的糖基队列而与之切合，同旁内角与糖链可逆反应非共价切合，糖淀粉酶或糖肽被凝集素截获后会，通常情况下用特殊的单糖凭借竞争力切合凝集素将糖淀粉酶或糖肽冲洗掉下去。 蛋清质经历酶解后使用凝集素（lectin）丰度N-糖基化肽段，再用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中去除接触在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该补救引致Asn团伙量添加2.9890Da。在最后用高控制精度LC-MS质谱仪验测脱糖后的肽段，能够 收录统计资料库，查证脱糖后团伙量和它实际团伙量的影响同时糖基化遮盖肽段的回文序列，若想断定该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点断定随后，再使用label-free的设计原理对其去按量具体分析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031